| 鸡组蛋白去乙酰化酶3的重组表达与结构信息学分析 |
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| 引用本文： | 路义鑫,刘兵,马雪婷,殷昊,龚振兴,宋铭忻,袁金钱,蔡建平.鸡组蛋白去乙酰化酶3的重组表达与结构信息学分析[J].中国兽医科学,2014(10). |
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| 作者姓名： | 路义鑫 刘兵 马雪婷 殷昊 龚振兴 宋铭忻 袁金钱 蔡建平 |
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| 作者单位： | 东北农业大学动物医学学院;中国农业科学院兰州兽医研究所家畜疫病病原生物学国家重点实验室甘肃省动物寄生虫病重点实验室;江苏省动物重要疫病与人兽共患病防控协同创新中心; |
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| 基金项目： | 黑龙江省教育厅科学技术研究重点项目(1153Lz04) |
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| 摘 要： | 为比较柔嫩艾美球虫(Eimeria tenella)与鸡的组蛋白去乙酰化酶3(histone deacetylase 3,HDAC3)蛋白质序列和结构差异,以发现和筛选E.tenella HDAC3(EtHDAC3)的特异性抑制物。用RTPCR方法从杂交黄羽肉鸡的肠上皮细胞克隆ChHDAC3基因,以原核表达载体pMAL-C2X构建重组质粒pMAL-C2X-ChHDAC3,经双酶切和测序鉴定后转化大肠杆菌Transetta,进行IPTG诱导表达。使用Swiss-Model对ChHDAC3和EtHDAC3进行同源建模,比较分析ChHDAC3和EtHDAC3的活性位点。利用Autodock 4.2进行分子对接,研究抑制剂Apicidin与ChHDAC3、EtHDAC3结合模式的差异。结果显示,克隆的ChHDAC3基因的ORF由1 287个核苷酸组成,编码428个氨基酸,能在大肠杆菌中进行可溶性表达。构建的ChHDAC3和EtHDAC3的三维模型均由8个串联的β折叠和11个α螺旋组成,其活性位点高度保守,仅在表面识别区有1个氨基酸的差异。Apicidin与EtHDAC3有更低的结合能,提示Apicidin对EtHDAC3具有更强的抑制活性和选择性。
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| 关 键 词： | 鸡 HDAC 同源建模 分子对接 |
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