Effect of various factors on the activity of sucrase from the larvae of Sesamia inferens

Salivary gland sucrase activity fromSesamia inferens Wlk. was optimal at pH 5.8 and temperature 35°. It increased up to 1.5% final sucrose concentration, but higher concentrations had no effect. A dialysed preparation showed a 37.5% reduction in the activity. It was accelerated by tryptophan and inhibited by all other amino acids used. Gut sucrase activity ofS. inferens was optimal at pH 6.2 and temperature 30°. It increased sharply up to 0.66% final sucrose concentration, and then gradually up to 1.5% while further increase in the concentration had no effect. A dialysed preparation showed an 8% increase in activity. Activity was not affected by serine; was accelerated by arginine, cystine, methionine, tryptophan and valine; and inhibited by alanine, glutamine, glycine, hydroxyproline, leucine, phenylalanine, proline and tyrosine. End-products increased with the incubation period and showed inhibitory effects. With the increase of enzyme concentration the rate of sucrose hydrolysis also increased. K⁺ ions accelerated the activity of the dialysed preparation. It was also accelerated by Li⁺⁺ ions up to their final concentration of 0.001 M, but inhibited when their final concentration increased (0.01 M and 0.025 M). TRIS also inhibited the activity.

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Résumé Deux types d'extraits ont été étudiés séparément: la sucrase extraite des glandes salivaires et celle extraite de l'intestin moyen. L'activité optimale de la sucrase salivaire s'observe pour un pH 5,8 et une température de 35°; celle de la sucrase de l'intestin moyen pour un pH 6,2 et une température de 30°. Cependant les extraits dialysés, d' origine salivaire ou d'origine intestinale, ont une activité optimum pour un même pH (5,8). L'activité des deux sucrases s'accro?t proportionnellement à la durée de la période d'incubation. L'activité de la sucrase salivaire s'accro?t nettement, jusqu'à une concentration finale en sucrose de 1.5%, alors que pour la sucrase intestinale, 90% de l'activité maximale est réalisée pour une concentration finale en sucrose de 0.66%. Quand la concentration en sucrose atteint ou dépasse 1,5% il se forme alors un oligosaccharide dont la synthèse équilibre l'hydrolyse du sucrose, ce qui rend l'activité de la sucrase constante au-dessus d'une concentration finale en sucrose≥1,5%. Cette synthèse d'un oligosaccharide intervient quand on utilise une forte concentration de sucrase, ce qui entraine la production de glucose et fructose en grande quantité; avec une faible concentration de l'extrait on n'observe pas la synthèse d'oligosaccharide. Les ions K⁺ accélèrent l'activité des extraits dialysés, d'origine salivarie ou intestinale; les ions Li⁺⁺ sont également favorables jusqu'à une concentration de 0,001 M, cette action devenant inhibitrice à partir de 0,005 ou 0.025 M; les ions TRIS, à 0,025 M ont également un effet inhibiteur. Certains acides aminés accélèrent l'activité de la sucrase salivaire ou intestinale, d'autres au contraire ont une action inhibitrice.